中國科學院南海海洋研究所高貝樂團隊聯合美國耶魯大學醫學院Jun Liu團隊，揭示了細菌復雜鞭毛馬達結構的新組分，豐富了關于定子-轉子相互作用復雜性的認知。近期，相關研究成果以Tetrameric PilZ protein stabilizes stator ring in complex flagellar motor and is required for motility in Campylobacter jejuni為題，發表在《美國國家科學院院刊》（PNAS）上。
細菌鞭毛馬達是首個被發現的生物旋轉機器。它的驅動力由定子單元MotAB通過消耗離子動力勢提供。MotAB的同源蛋白參與多種重要的細胞生命過程，因此研究鞭毛馬達有助于深化科學家對這類旋轉復合體的理解。在鞭毛馬達“齒輪傳動”模型中，定子作為小型的主動齒輪驅動大型被動齒輪轉子的旋轉。有研究發現，在模式物種E. coli和S. enterica以外的較多物種中存在額外的周質支架蛋白。這些蛋白能夠穩定并形成更寬的定子環以產生更大的扭矩。目前，尚無報道表明胞質側存在能夠與定子形成穩定復合物的支架蛋白。
該研究發現，位于胞質側的FlgX蛋白構成空腸彎曲桿菌復雜鞭毛馬達結構的新組分，能夠與MotA的胞質部分相互作用并穩定馬達中的定子環。結構分析顯示，FlgX屬于四聚體PilZ家族，與其他作為c-di-GMP受體的PilZ家族蛋白不同。研究顯示，FlgX不具備c-di-GMP結合能力，表明其在空腸彎曲桿菌中獨立于c-di-GMP的調控而發揮功能，代表了PilZ超家族新的功能分化。同時，研究在胞質側發現了新的球形密度結構。該結構將兩個FlgX連接在一起，但蛋白組分尚不清晰。FlgX或定子單元的缺失均導致周質空間中FliL環和籠狀結構的不完整，表明FlgX-定子復合體的組裝或早于FliL環和籠狀結構的形成。對彎曲菌門的進化分析顯示，FlgX與該門祖先的F3趨化系統綁定出現，表明FlgX可能是從該門的共同祖先中進化而來。
研究工作得到國家重點研發計劃、國家自然科學基金、中國科學院相關項目等的支持。
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